EN DE

Dr RAHUEL-CLERMONT Sophie

Fiche personne

coordonnées

Laboratoire IMoPA
UMR 7365 CNRS-UL
Biopôle de l'Université de Lorraine
Campus Biologie-Santé, Faculté de Médecine
9 avenue de la Forêt de Haye
CS 50184
54505 VANDOEUVRE-LES-NANCY

03 72 74 66 60

sophie.rahuel@univ-lorraine.fr

Territoire

Lorraine

Statut

Chercheur

affiliation

Université de Lorraine (UL)

équipes/plateformes

Equipe UMR 7365 IMoPA - Equipe "Enzymologie Moléculaire & Structurale (EMS)

Recherche

Projets

Les Peroxyrédoxines, antioxydants ou relais essentiels de la signalisation redox dans les cellules cancéreuses ? Etude des mécanismes moléculaires à l’origine de leur spécificité d’action sur le modèle Yap1/Orp1 de S. cerevisiae

2017 - Porteur du projet : Dr RAHUEL-CLERMONT Sophie

Les Peroxyrédoxines, antioxydants ou relais essentiels de la signalisation redox dans les cellules cancéreuses ? Etude des mécanismes moléculaires à l’origine de leur spécificité d’action sur le modèle Yap1/Orp1 de S. cerevisiae

2016 - Porteur du projet : Dr RAHUEL-CLERMONT Sophie

Les Peroxyrédoxines, antioxydants ou relais essentiels de la signalisation redox dans les cellules cancéreuses ? Etude des mécanismes moléculaires à l'origine de leur spécificité d'action sur le modèle Yap1/Orp1 de S. cerevisiae

2015 - Porteur du projet : Dr RAHUEL-CLERMONT Sophie

Etude du mécanisme moléculaire de la Sulfirédoxine, une enzyme impliquée dans la régulation de la signalisation cellulaire redox

2012 - Porteur du projet : Dr RAHUEL-CLERMONT Sophie

Etude du mécanisme moléculaire de la Sulfirédoxine, une enzyme impliquée dans la régulation de la signalisation cellulaire rédox

2011 - Porteur du projet : Dr RAHUEL-CLERMONT Sophie

Publications

A cytoplasmic chemoreceptor and Reactive Oxygen Species mediate bacterial chemotaxis to copper.

Louis G, Cherry P, Michaux C, Rahuel-Clermont S, Dieu M, Tilquin F, Maertens L, Van Houdt R, Renard P, Perpete E, Matroule JY

J Biol Chem. 2023 09 1;:105207

Anti-Inflammatory Activity of Bryophytes Extracts in LPS-Stimulated RAW264.7 Murine Macrophages.

Marques RV, Sestito SE, Bourgaud F, Miguel S, Cailotto F, Reboul P, Jouzeau JY, Rahuel-Clermont S, Boschi-Muller S, Simonsen HT, Moulin D

Molecules. 2022 Mar 17;27(6):

Probing the mechanism of the peroxiredoxin decamer interaction with its reductase sulfiredoxin from the single molecule to the solution scale.

Beaussart A, Canonico F, Mazon H, Hidalgo J, Cianférani S, Le Cordier H, Kriznik A, Rahuel-Clermont S

Nanoscale Horiz. 2022 Mar 2;:

An unusual effect of NADP+ on the thermostability of the nonphosphorylating glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Streptococcus mutans.

Arutyunov D, Schmalhausen E, Orlov V, Rahuel-Clermont S, Nagradova N, Branlant G, Muronetz V

Biochem Cell Biol. 2013 Oct;91(5):295-302

Adenine binding mode is a key factor in triggering the early release of NADH in coenzyme A-dependent methylmalonate semialdehyde dehydrogenase.

Bchini R, Dubourg-Gerecke H, Rahuel-Clermont S, Aubry A, Branlant G, Didierjean C, Talfournier F

J Biol Chem. 2012 Sep 7;287(37):31095-103

Binding of divalent metal ions to 1-25 beta-caseinophosphopeptide: An isothermal titration calorimetry study.

Zidane F, Mateos A, Cakir-Kiefer C, Miclo L, Rahuel-Clermont S, Girardet JM, Corbier C

Food Chem. 2012 May 1;132(1):391-8

Binding of divalent metal ions to 1-25 beta-caseinophosphopeptide: An isothermal titration calorimetry study.

Zidane F, Mateos A, Cakir-Kiefer C, Miclo L, Rahuel-Clermont S, Girardet JM, Corbier C

. 2012 May 1;132(1):391-8.

The rate-limiting step of sulfiredoxin is associated with the transfer of the gamma-phosphate of ATP to the sulfinic acid of overoxidized typical 2-Cys peroxiredoxins.

Roussel X, Boukhenouna S, Rahuel-Clermont S, Branlant G

FEBS Lett. 2011 Feb 4;585(3):574-8

Biochemical and thermodynamic characterization of mutated beta1,4-galactosyltransferase 7 involved in the progeroid form of the Ehlers-Danlos syndrome.

Rahuel-Clermont S, Daligault F, Piet MH, Gulberti S, Netter P, Branlant G, Magdalou J, Lattard V

Biochem J. 2010 Dec 1;432(2):303-11.

Catalytic mechanism of Sulfiredoxin from Saccharomyces cerevisiae passes through an oxidized disulfide sulfiredoxin intermediate that is reduced by thioredoxin.

Roussel X, Kriznik A, Richard C, Rahuel-Clermont S, Branlant G

J Biol Chem. 2009 Nov 27;284(48):33048-55

Thermodynamic insights into the structural basis governing the donor substrate recognition by human beta1,4-galactosyltransferase 7.

Daligault F, Rahuel-Clermont S, Gulberti S, Cung MT, Branlant G, Netter P, Magdalou J, Lattard V

Biochem J. 2009 Mar 15;418(3):605-14.

Evidence for the formation of a covalent thiosulfinate intermediate with peroxiredoxin in the catalytic mechanism of sulfiredoxin.

Roussel X, Bechade G, Kriznik A, Van Dorsselaer A, Sanglier-Cianferani S, Branlant G, Rahuel-Clermont S

J Biol Chem. 2008 Aug 15;283(33):22371-82

Thermal destabilization of non-phosphorylating glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Streptococcus mutans upon phosphate binding in the active site.

Rahuel-Clermont S, Arutyunov D, Marchal S, Orlov V, Muronetz V, Branlant G

J Biol Chem. 2005 May 13;280(19):18590-7

Dr RAHUEL-CLERMONT Sophie

Fiche personne

coordonnées

Territoire

Statut

affiliation

équipes/plateformes

Recherche

Projets

Les Peroxyrédoxines, antioxydants ou relais essentiels de la signalisation redox dans les cellules cancéreuses ? Etude des mécanismes moléculaires à l’origine de leur spécificité d’action sur le modèle Yap1/Orp1 de S. cerevisiae

Les Peroxyrédoxines, antioxydants ou relais essentiels de la signalisation redox dans les cellules cancéreuses ? Etude des mécanismes moléculaires à l’origine de leur spécificité d’action sur le modèle Yap1/Orp1 de S. cerevisiae

Les Peroxyrédoxines, antioxydants ou relais essentiels de la signalisation redox dans les cellules cancéreuses ? Etude des mécanismes moléculaires à l'origine de leur spécificité d'action sur le modèle Yap1/Orp1 de S. cerevisiae

Etude du mécanisme moléculaire de la Sulfirédoxine, une enzyme impliquée dans la régulation de la signalisation cellulaire redox

Etude du mécanisme moléculaire de la Sulfirédoxine, une enzyme impliquée dans la régulation de la signalisation cellulaire rédox

Publications

A cytoplasmic chemoreceptor and Reactive Oxygen Species mediate bacterial chemotaxis to copper.

Anti-Inflammatory Activity of Bryophytes Extracts in LPS-Stimulated RAW264.7 Murine Macrophages.

Probing the mechanism of the peroxiredoxin decamer interaction with its reductase sulfiredoxin from the single molecule to the solution scale.

Dynamics of a Key Conformational Transition in the Mechanism of Peroxiredoxin Sulfinylation.

Parsing protein sulfinic acid switches.

A scaffold protein that chaperones a cysteine-sulfenic acid in H2O2 signaling.

Evidence that glutathione and the glutathione system efficiently recycle 1-cys sulfiredoxin in vivo.

An unusual effect of NADP+ on the thermostability of the nonphosphorylating glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Streptococcus mutans.

Adenine binding mode is a key factor in triggering the early release of NADH in coenzyme A-dependent methylmalonate semialdehyde dehydrogenase.

Binding of divalent metal ions to 1-25 beta-caseinophosphopeptide: An isothermal titration calorimetry study.

Binding of divalent metal ions to 1-25 beta-caseinophosphopeptide: An isothermal titration calorimetry study.

The rate-limiting step of sulfiredoxin is associated with the transfer of the gamma-phosphate of ATP to the sulfinic acid of overoxidized typical 2-Cys peroxiredoxins.

Biochemical and thermodynamic characterization of mutated beta1,4-galactosyltransferase 7 involved in the progeroid form of the Ehlers-Danlos syndrome.

Catalytic mechanism of Sulfiredoxin from Saccharomyces cerevisiae passes through an oxidized disulfide sulfiredoxin intermediate that is reduced by thioredoxin.

Thermodynamic insights into the structural basis governing the donor substrate recognition by human beta1,4-galactosyltransferase 7.

Evidence for the formation of a covalent thiosulfinate intermediate with peroxiredoxin in the catalytic mechanism of sulfiredoxin.

Thermal destabilization of non-phosphorylating glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Streptococcus mutans upon phosphate binding in the active site.