Plateforme Protéomique Strasbourg Grand-Est (PSGE)

Fiche plateforme


coordonnées

Email : sarah.cianferani@unistra.fr

Télephone : 03 68 85 26 79

Adresse : ECPM Bat R5-0 25 rue Becquerel 67087 STRASBOURG Cedex 2

Type d'activité

R&D

Domaine d'activité

Protéomique

Description

La plateforme protéomique Strasbourg Grand Est (PSGE), site ProFI Strasbourg, propose des collaborations et des prestations de service en protéomique fonctionnelle et structurale. Elle s’appuie sur une équipe hautement expérimentée de chercheurs et d’ingénieurs du Laboratoire de spectrométrie de masse bio-organique (LSMBO) de l’Institut pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC). Elle bénéficie du label IBiSA et est engagée dans l’Infrastructure nationale de protéomique (ProFI, FR2048 CNRS CEA).

Le LSMBO mène des activités de recherche et développement en chromatographie, spectrométrie de masse et bioinformatique pour la biologie. Il développe des méthodologies innovantes en protéomique fonctionnelle pour l’identification et la quantification de milliers de protéines, et en protéomique structurale pour la caractérisation fine des complexes multiprotéiques fonctionnels. Le LSMBO travaille en particulier sur de nouvelles approches quantitatives globales (DIA) et ciblées (PRM), sur l’intégration des multi-omiques (protéogénomique), la spectrométrie structurale et le développement d’outils bioinformatique adaptés à la protéomique

EXPERTISE

  • Préparation d’échantillons (gels 1D/2D, digestion liquide, SP3, enrichissement PTMs, ….)
  • Identification et quantification globale de protéines à très haut débit (approche « label free »)
  • Quantification de protéines par LC-SRM et LC-PRM
  • Identification et quantification de PTMs
  • Analyses bioinformatiques des données (banques protéiques, séquençage de novo) 
  • Interactomique : Identification de partenaires de complexes multiprotéiques
  • Caractérisation de protéines recombinantes purifiées ou à usage thérapeutique (anticorps monoclonaux)
  • Analyse structurale de complexes non covalents par MS native et mobilité ionique (complexes multiprotéines, multiprotéines/ADN ou ARN, et protéines/ligand)
  • Echange H/D suivis par MS, epitope mapping
  • Pontage chimique (cross-linking) de complexes multiprotéiques

Mots clés

Protéomique quantitative ; MS structurale ; MS native ; HDX-MS ; Mobilité ionique ; Top-down ; Bioinformatique

Secteur

Public

Territoire

Alsace

Membres de la plateforme


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